GermanWikipedia - /page/entry.mu

Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Fibrin</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Fibrin</span></h1>

</header>

</div>

<p><b>Fibrin</b> (von <span style="font-style:normal;font-weight:normal"><a href="Latein" title="Latein">lateinisch</a></span> <span lang="la-Latn" style="font-style:italic"><i>fibra</i></span> „Faser“), der Faktor Ia der Blutgerinnungskaskade, ist der aktivierte, vernetzte „Klebstoff“ der <a href="Blutplasma" title="Blutplasma">plasmatischen</a> <a href="Blutgerinnung" class="mw-redirect" title="Blutgerinnung">Blutgerinnung</a>. Es handelt sich um ein <a href="Protein" title="Protein">Protein</a>, das durch die Einwirkung des <a href="Enzym" title="Enzym">Enzyms</a> <a href="Thrombin" title="Thrombin">Thrombin</a> (Faktor IIa der Gerinnungskaskade) aus der fadenförmigen löslichen Vorstufe, dem <a href="Fibrinogen" title="Fibrinogen">Fibrinogen</a> (Faktor I der Gerinnungskaskade), gebildet wird. Das Fibrin <a href="Polymerisation" title="Polymerisation">polymerisiert</a> anschließend und bildet ein Netz, das <a href="Blutgerinnsel" class="mw-redirect" title="Blutgerinnsel">Blutgerinnsel</a> („weißer Thrombus“), das die Wunde verschließt. Erst später wird durch Quervernetzung mithilfe des <a href="Faktor_XIII" class="mw-redirect" title="Faktor XIII">Faktors XIIIa</a> der weiche Thrombus zu einer harten Kruste. Fibrin kann in Gegenwart von reinem Sauerstoff oder speziellen oxidativen Wundspüllösungen die Wundheilung beschleunigen.<sup id="cite_ref-PMID20207618_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID20207618-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Bei vielen <a href="Chronische_Wunde" title="Chronische Wunde">chronischen Wunden</a> entwickelt sich Fibrin allerdings aufgrund einer beständigen Entzündungsreaktion oft im Übermaß und bildet großflächige Beläge, die eine Abheilung behindern und mittels <a href="D%C3%A9bridement" title="Débridement">Débridement</a> entfernt werden müssen.<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Details_der_Fibrinbildung">Details der Fibrinbildung</h2></div>

<p>Bei der Bildung des weißen Thrombus wird zunächst durch Thrombin von der α-Kette des Fibrinogens das 16 <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a> lange <i>Fibrinopeptid A</i> und von der β-Kette das 14 Aminosäuren lange <i>Fibrinopeptid B</i> abgespalten. Hierdurch wird die N-terminale Position an den Peptiden freigelegt und diese binden damit an der γ-Kette des Fibrinogens und lagern sich dort zu so genannten <i>Protofibrillen</i> zusammen. Im nächsten Schritt treten nun Protofibrillen zu mehr oder weniger dicken Fibrinfasern in einem Prozess zusammen, der als <i>Lateralassoziation</i> bezeichnet wird. Dabei kommt es auch zu Verzweigungen, so dass ein dreidimensionales Gebilde entsteht.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Pathologie_der_Fibrinbildung">Pathologie der Fibrinbildung</h2></div>

<p>Die <a href="Gen" title="Gen">Gene</a> FGA, FGB und FGG, welche die Unterketten des Fibrinogens <a href="Genetischer_Code" title="Genetischer Code">codieren</a>, können verschiedene <a href="Mutation" title="Mutation">Mutationen</a> aufweisen, welche die Bildung von Fibrinogen und damit der Fibrinopeptide beeinträchtigen können.

So sind <a href="Afibrinogen%C3%A4mie" title="Afibrinogenämie">Afibrinogenämien</a> (kein Fibrinogen), Hypofibrinogenämien (verringerter Fibrinogengehalt des Blutes) und Dysfibrinogenämien (abnorme Fibrinogenmoleküle) bekannt.

</p><p>Strukturveränderungen am Fibrinogen können verschiedene Defekte bei der Gerinnselbildung zur Folge haben:

</p>

<ul><li>Störung der Freisetzung der Fibrinopeptide;</li>

<li>veränderte Aggregation der Monomere;</li>

<li>veränderte Lateralassoziation der Protofibrillen;</li>

<li>Störung der späteren Vernetzung.</li></ul>

<p>Etwa 60 Prozent der Defekte sind asymptomatisch. Bei den Symptomen dominieren <a href="Blutung" title="Blutung">Blutungsneigungen</a>, in 15 Prozent gibt es eine <a href="Thrombose" title="Thrombose">Thromboseneigung</a>. Erwähnenswert ist eine Gruppe von Defekten mit Einlagerung von Proteinaggregaten in <a href="Niere" title="Niere">Nieren</a> und <a href="Milz" title="Milz">Milz</a> (renale <a href="Amyloidose" title="Amyloidose">Amyloidose</a>), wo die Nierenfunktionsstörung das Bild dominiert.<sup id="cite_ref-m_5-0" class="reference"><a href="#cite_note-m-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><span class="noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Wiktionary"></span></span></span><b><a href="https://de.wiktionary.org/wiki/Fibrin" class="extiw external" title="wikt:Fibrin">Wiktionary: Fibrin</a></b> – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen</div>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-PMID20207618-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID20207618_1-0">↑</a></span> <span class="reference-text">A. Piaggesi, C. Goretti u. a.: <i>A randomized controlled trial to examine the efficacy and safety of a new super-oxidized solution for the management of wide postsurgical lesions of the diabetic foot.</i> In: <i><a href="The_International_Journal_of_Lower_Extremity_Wounds" title="The International Journal of Lower Extremity Wounds">The International Journal of Lower Extremity Wounds</a>.</i> Band 9, Nummer 1, März 2010, S. 10–15. <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1177/1534734610361945">10.1177/1534734610361945</a></span>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20207618?dopt=Abstract">PMID 20207618</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text"><a href="Kerstin_Protz" title="Kerstin Protz">Kerstin Protz</a>: <i>Moderne Wundversorgung</i>, 8. Auflage, Elsevier Verlag Urban & Fischer, München 2016, ISBN (Print) 978-3-437-27885-3, (E-Book) 978-3-437-17302-8, Seite 30.</span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text"><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P02671">P02671</a> FGA.</span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite">M. Meyer: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20151205175618/http://haemo.schattauer.de/de/issue/special/manuscript/1712/download.html-"><i>Molekularbiologie der Gerinnung: Fibrinogen, Faktor VIII Hämostaseologie.</i></a> (PDF) <span style="white-space:nowrap;">S. 108–115</span>, archiviert vom <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r250917974">

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a{background-position:center right!important;background-repeat:no-repeat!important}body.skin-minerva .mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a{background-image:url("./_mw_/OOjs_UI_icon_external-link-ltr-progressive.svg")!important;background-size:10px!important;padding-right:13px!important}body.skin-timeless .mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a,body.skin-monobook .mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a{background-image:url("./_mw_/MediaWiki_external_link_icon.svg")!important;padding-right:13px!important}body.skin-vector .mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a{background-image:url("./_mw_/Link.ernal-small-ltr-progressive.svg")!important;background-size:0.857em!important;padding-right:1em!important}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><span class="dewiki-iconexternal"><a class="external text" href="https://redirecter.toolforge.org/?url=http%3A%2F%2Fhaemo.schattauer.de%2Fde%2Fissue%2Fspecial%2Fmanuscript%2F1712%2Fdownload.html">Original</a></span> am <span style="white-space:nowrap;">5. Dezember 2015</span><span>;</span><span class="Abrufdatum"> abgerufen am 9. Juni 2024</span>.</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AFibrin&rft.title=Molekularbiologie+der+Gerinnung%3A+Fibrinogen%2C+Faktor+VIII+H%C3%A4mostaseologie&rft.description=Molekularbiologie+der+Gerinnung%3A+Fibrinogen%2C+Faktor+VIII+H%C3%A4mostaseologie&rft.identifier=https%3A%2F%2Fweb.archive.org%2Fweb%2F20151205175618%2Fhttp%3A%2F%2Fhaemo.schattauer.de%2Fde%2Fissue%2Fspecial%2Fmanuscript%2F1712%2Fdownload.html-&rft.creator=M.+Meyer&rft.source=http://haemo.schattauer.de/de/issue/special/manuscript/1712/download.html"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-m-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-m_5-0">↑</a></span> <span class="reference-text">M. Meyer: <i>Molekularbiologie der Gerinnung: Fibrinogen, Faktor VIII</i> Hämostaseologie 24/-/<b>2004</b> S. 108–115 <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.schattauer.de/de/magazine/uebersicht/zeitschriften-a-z/haemostaseologie/issue/special/manuscript/1712/download.html">Artikel als PDF</a><span style="display:none"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://deadurl.invalid/http://www.schattauer.de/de/magazine/uebersicht/zeitschriften-a-z/haemostaseologie/issue/special/manuscript/1712/download.html">@1</a></span><span style="display:none"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.schattauer.de/de/magazine/uebersicht/zeitschriften-a-z/haemostaseologie/issue/special/manuscript/1712/download.html">@2</a></span><span style="display:none">Vorlage:Toter Link/www.schattauer.de</span> <small>(Seite nicht mehr abrufbar, festgestellt im Dezember 2023. <a rel="nofollow" class="external text" href="http://timetravel.mementoweb.org/list/2010/http://www.schattauer.de/de/magazine/uebersicht/zeitschriften-a-z/haemostaseologie/issue/special/manuscript/1712/download.html">Suche in Webarchiven</a>)</small>.</span>

</li>

</ol></div><div><div class="zim-footer">

Dieser Artikel wurde von <a class="external text" title="Zuletzt bearbeitet am 2024-06-29" href="https://de.wikipedia.org/wiki/?title=Fibrin&oldid=246299015">Wikipedia</a> herausgegeben. Der Text ist unter <a class="external text" href="https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0/deed.de">Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0</a> verfügbar, sofern nicht anders angegeben. Für die Mediendateien können zusätzliche Bedingungen gelten.

</div>

</div></div>

</div>

</main>

</div>

</body></html>